Un aminoácido é unha molécula orgánica difuncional, contén simultaneamente grupos funcionais amino (-NH2) e ácido carboxílico (-COOH), e diferéncianse entre si grazas á cadea lateral (R) específica para cada aminoácido.
Os elementos básicos que os conforman son carbono (C), hidróxeno (H), osíxeno (O) e nitróxeno (N), mais pódense atopar outros elementos como o xofre (S) nas cadeas lateriais. Os aminoácidos clasifícanse en grandes grupos en función das posicións relativas entre os grupos amino e ácido, sendo alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) ou delta- (δ-), mais dado que os α-aminoácidos son os proteinoxénicos, en bioquímica, o termo aminoácido úsase como termo curto e xeral para referirnos a estes.
Os aminoácidos proteinoxénicos son aqueles que unidos entre si en cadea por medio de enlaces peptídicos forman as proteínas, estes caracterízanse por teren na maioría estereoquímica S, agás a cisteína que ten R.
Na estrutura amosada ao inicio da páxina, R representa unha cadea lateral específica a cada aminoácido, a cal que lle confire certas propiedades químicas. O carbono inmediatamente seguinte ao grupo carboxílico, recibe o nome de carbono alpha e os aminoácidos que teñen o grupo amino nese mesmo carbono reciben o nome de alpha-aminoácidos.
Os aminoácidos máis comúns na natureza son os α-aminoácidos e á súa vez os isómeros L. Nestes compostos, o carbono alpha é quiral (salvo se o grupo R é un H coma no caso da glicina), o que implica a coexistencia de dous isómeros ópticos (enantiómeros), L e D aminoácidos, as cales son imaxes especulares unha da outra. Nos aminoácidos proteinoxénicos, a configuración óptica maioritaria é a S, mais a cisteína sitúase como excepción, posuíndo a contraria, a R.
Nos aminoácidos con cadea ramificada, a propia cadea pode presentar á súa vez rotación óptica, como no caso da Treonina e da Isoleucina.
Nos α-aminoácidos, as cadeas laterais sitúanse no carbono alpha.
As cadeas axudan á súa clasificación pois confírenlles propiedades físico-químicas que permiten establecer subgrupos. A cadea lateral pode converter un aminoácido nun ácido ou base débil, se presenta grupos de ácido carboxílico ou amino respectivamente; ou en hidrófobo se a cadea é apolar (cadeas hidrocarbonadas e aromáticas) ou hidrófilo se é polar (cadeas con grupos polares como un tiol, alcol, ácido ou amino).
O punto isoeléctrico dun aminoácido é o pH no cal a suma de cargas dun aminoácido é neutra, ou doutra forma, é o pH no cal a especie maioritaria é a forma zwitteriónica. En estado sólido, a forma na que se presentar é en forma de sal interna (zwitterión), presentando altos puntos de fusión e ebulición e insolubilidade en auga.
Os aminoácidos alfa (preto de vinte) son constituíntes de todas as proteínas e péptidos e, polo tanto, de toda a materia viva. Estes son monómenos e como monómeros pódense unir mediante enlaces peptídicos formando unidades variantes en tamaño: dímeros (dipéptido, dous péptidos), trímeros e así sucesivamente. Cada aminoácido que forma un polímero é denominado residuo. Para que unha agrupación de aminoácidos sexa considerada unha proteína, algúns autores apuntan a que deben de haber mínimo 70 aminoácidos unidos.
Os aminoácidos son sintetizados naturalmente por animais e plantas mediante enzimas especializados. No sistemas vivos, en función da capacidade, ou non, de sintetizar os aminoácidos de forma natural, podémolos englobar en dous grandes grupos:
Por outra banda, estes tamén poden ser sintetizados no laboratorio mediante técnicas de síntese orgánica. Existen diversos métodos sintéticos como a aplicación da reacción de Hell-Volhard-Zelinsky, a síntese de Gabriel ou a de Strecker, mais todas coinciden no mesmo problema, a obtención de mesturas enantioméricas. Este problema solvéntanse aplicando á mesturas técnicas de resolución enantiomérica: reaccións químicas específicas, aplicación de enzimas naturais, catalizadores químicos selectivos, cromatografía quiral...
A parte da síntese dos mesmos, pódense obter mediante a fragmentación das proteínas, moléculas formadas por ata millares de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (entre o grupo carboxilo dun aminoácido e o grupo amino doutro). Esas ligazóns poden ser quebradas por hidrólise producindo unha mestura complexa de aminoácidos. Este proceso actualmente lévase a cabo de forma automatizada mais existen métodos químicos manuais como pode ser o método de Edmann.
This article uses material from the Wikipedia Galego article Aminoácido, which is released under the Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 license ("CC BY-SA 3.0"); additional terms may apply (view authors). Todo o contido está dispoñible baixo a licenza CC BY-SA 4.0, agás que se indique o contrario. Images, videos and audio are available under their respective licenses.
®Wikipedia is a registered trademark of the Wiki Foundation, Inc. Wiki Galego (DUHOCTRUNGQUOC.VN) is an independent company and has no affiliation with Wiki Foundation.