Aminoàcid: Molècula orgànica

Els elements presents en tots els aminoàcids són el carboni (C), l'hidrogen (H), l'oxigen (O) i el nitrogen (N), mentre que el sofre (S) forma part de les cadenes laterals de la cisteïna i la metionina i el seleni (Se) es troba en la selenocisteïna, un aminoàcid més rar. Es coneixen uns 500 aminoàcids, els quals podem classificar per la situació del grup amino com a alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) o delta- (δ-) aminoàcids; també es poden classificar per polaritat, pH, i tipus de cadena lateral (alifàtica, acíclica, aromàtica, amb hidroxils o sofres, etc.). Formant proteïnes, els aminoàcids són el segon component més abundant (l'aigua n'és el primer) en els músculs i altres teixits.

Aminoàcid

Substància química	classe estructural d'entitats químiques
Altres
amfòter

Un alfa aminoàcid té la fórmula química genèrica: H₂NCHRCOOH, on R és un substituent orgànic. El grup amino està enllaçat a l'àtom de carboni immediatament adjacent al grup carboxil (α-carboni). Existeixen altres tipus d'aminoàcids on el grup amino està enllaçat a un àtom de carboni diferent; per exemple, en els gamma- aminoàcids (com l'àcid gamma-aminobutíric) el carboni a què està enllaçat el grup amino està separat del grup carboxil per dos àtoms de carboni. Els alfa-aminoàcids es diferencien per la cadena lateral (grup R) enllaçada al α-carboni, que pot variar de pes des d'un sol àtom d'hidrogen en la glicina fins a un grup heterocíclic gran en el triptòfan.

Els aminoàcids són crítics per a la vida i tenen moltes funcions en el metabolisme. Una funció molt important és que serveixen com a blocs de construcció de les proteïnes, que són llargues cadenes lineals d'aminoàcids. Els aminoàcids poden estar units en diferents seqüències per formar una àmplia varietat de proteïnes. Hi ha 22 aminoàcids que són incorporats de manera natural a polipèptids i són anomenats proteïnògens o aminoàcids estàndards. D'aquests, 20 són codificats pel codi genètic universal. Hi ha nou aminoàcids que s'anomenen «essencials» per als humans, ja que no poden ser sintetitzats a partir d'altres compostos pel cos humà, i per tant s'han d'incorporar a partir de la ingesta.

Hi ha aminoàcids que no es consideren proteics perquè no són transcripcionals, tot i que apareixen en algunes proteïnes. Aquests tipus d'aminoàcids són derivats d'altres aminoàcids (s'incorporen a la proteïna com a aminoàcids proteics) que, un cop formada la proteïna, es modifiquen químicament. Per exemple, la hidroxiprolina és una prolina a la qual s'hi ha afegit un grup hidroxil de forma post-transcripcional.

Els aminoàcids no proteics s'utilitzen com a neurotransmissors, vitamines, etc. Per exemple la beta-alanina.

Pel seu rol central en la bioquímica, els aminoàcids són importants en la nutrició i són utilitzats comunament en suplements nutricionals, en fertilitzants, en la tecnologia dels aliments i en la indústria. En la indústria les seves aplicacions inclouen la producció de plàstics biodegradables, drogues i catalitzadors quirals.

Els primers aminoàcids van ser descoberts a principis del segle xix. El 1806, els químics francesos Louis Nicolas Vauquelin i Pierre Jean Robiquet van aïllar un compost en un Asparagus que va resultar ser asparagina, el primer aminoàcid descobert. Un altre aminoàcid que va ser descobert a principis del segle xix fou la cistina, l'any 1810, encara que el seu monòmer, la cisteïna, va ser descoberta molt de temps després, el 1814. La glicina i la leucina van ser descobertes al voltant d'aquest temps, el 1820. El 1898 comença l'ús del terme aminoàcid en el llenguatge anglès.

 

Els aminoàcids són compostos orgànics que contenen els grups funcionals amino (-NH₂) i carboxil (-COOH), així com una cadena lateral diferent en cada aminoàcid. L'àtom de carboni següent al grup carboxil s'anomena α-carboni. Els aminoàcids que tenen el grup amino unit a aquest carboni s'anomenen alfa aminoàcids. Aquesta és la forma més comuna que es troba en la natura. En els alfa aminoàcids, l'α-carboni és un àtom de carboni quiral, amb l'excepció de la glicina. En els aminoàcids que tenen una cadena de carboni enllaçada a l'α-carboni (com la lisina) els carbonis s'etiqueten en ordre amb les lletres gregues α, β, γ, δ, etc. En alguns aminoàcids, el grup amino està enllaçat al β o γ-carboni, i són anomenats conseqüentment beta o gamma aminoàcids. Els aminoàcids són classificats normalment per les seves propietats o per la seva cadena lateral en quatre grups. La cadena lateral pot transformar un aminoàcid en un àcid feble o en una base feble, i hidròfil si la cadena lateral és polar o hidròfob si és apolar.

• Polars (aminoàcids sense càrrega). Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln.
• Apolars (sense càrrega) o hidròfobs. Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met.
• Càrrega negativa (àcids). Asp, Glu.
• Càrrega positiva (bàsics). Lys, Arg, His.

La frase «aminoàcids de cadena ramificada» fa referència als aminoàcids que tenen cadenes laterals alifàtiques que no són lineals; els quals són la leucina, la isoleucina i la valina. La prolina és l'únic aminoàcid proteïnogen el grup lateral del qual s'enllaça a l'α-grup amino i, per tant, també és l'únic aminoàcid proteïnogen que conté un grup amino secundari en aquesta posició. En termes químics, la prolina és, conseqüentment, un iminoàcid, ja que no té un grup amino primari, encara que segueix classificant-se com un amino en la nomenclatura bioquímica actual, i també es pot anomenar un alfa aminoàcid N-alquilat.

 

Aminoàcids estàndard

 

Els aminoàcids són les unitats estructurals que integren les proteïnes. S'uneixen entre ells per formar cadenes polimèriques curtes anomenades pèptids o cadenes més llargues anomenades polipèptids o proteïnes. Aquests polímers són lineals i no ramificats, amb cadascun dels aminoàcids que integren la cadena units als dos aminoàcids veïns mitjançant un enllaç peptídic. El procés de síntesi de les proteïnes s'anomena traducció i implica l'addició pas per pas d'aminoàcids a una cadena proteica creixent mitjançant un ribozim anomenat ribosoma. L'ordre en el qual els aminoàcids són afegits és llegit a través del codi genètic d'un ARNm motlle, que és un ARN còpia d'un dels gens de l'organisme.

Vint-i-dos aminoàcids són incorporats de manera natural als polipèptids i són els anomenats aminoàcids proteïnògens o naturals. D'aquests, vint són codificats pel codi genètic universal. Els dos aminoàcids restants, la selenocisteïna i la pirrolisina, són incorporats a proteïnes per mecanismes sintètics específics. La selenocisteïna és incorporada quan l'ARNm que serà traduït inclou un element SECIS, que causa que el codó UGA codifiqui selenocisteïna en comptes d'un codó d'aturada. La pirrolisina és usada per alguns arqueobacteris metanògens en enzims que fan servir per produir metà. Està codificada amb el codó UAG, un codó normalment d'aturada en altres organismes. En els arqueobacteris, però, cal que el codó UAG vingui seguit d'una seqüència PYLIS.

Àminoàcids no estàndard

A part dels 22 aminoàcids estàndard, hi ha molts altres aminoàcids que són anomenats no proteogènics o no estàndards. Aquests o no es troben en les proteïnes (per exemple la carnitina o la GABA) o no són produïts directament i de manera aïllada per la maquinària cel·lular estàndard (per exemple, la hidroxiprolina i la selenometionina).

 

Els aminoàcids no estàndards que es troben en proteïnes es formen per modificacions pots-traduccionals, que són modificacions que es donen després de la traducció durant la síntesi de les proteïnes. Aquestes modificacions són molts cops essencials per a la funció o la regulació d'una proteïna. Per exemple, la carboxilació del glutamat permet que els cations de calci s'hi uneixin millor, i la hidroxilació de la prolina és essencial pel manteniment del teixit connectiu. Un altre exemple és la formació de la hipusina en la traducció del factor d'iniciació EIF5A, a partir de la modificació d'un residu de lisina. Aquestes modificacions poden determinar també la localització de la proteïna. Per exemple, l'addició de grups hidrofòbics llargs pot causar que una proteïna s'enllaci a un fosfolípid de la membrana cel·lular.

Alguns aminoàcids no estàndards no es troben en les proteïnes. Alguns exemples són la lantionina, l'àcid 2-aminoisobutíric, la dehidroalanina i el neurotransmissor anomenat àcid gamma-aminobutíric. Els aminoàcids no estàndards sovint es presenten com a intermediaris de les vies metabòliques dels aminoàcids estàndards – per exemple, l'ornitina i la citrul·lina són presents al cicle de la urea, part del catabolisme dels aminoàcids. Una excepció estranya a la dominància dels alfa aminoàcids en la natura és el beta aminoàcid β-alanina (àcid 3-aminopropanoic), que utilitzen les plantes i els microorganismes en la síntesi de l'àcid pantotènic (vitamina B₅), un component del coenzim A.

En la nutrició humana

Un cop són introduïts al cos humà a través de la dieta, els 22 aminoàcids estàndard són utilitzats tant per la síntesi de proteïnes i altres biomolècules o són oxidats per a formar urea i diòxid de carboni com a font d'energia. La via d'oxidació s'inicia amb l'extracció del grup amino per una transaminasa, que és introduït més tard al cicle de la urea. L'altre producte de la transaminació és un àcid cetònic que entra al cicle de l'àcid cítric. Els aminoàcids glucogènics també poden ser convertits en glucosa a través de la gluconeogènesi.

La presència de la pirrolisina està restringida a diversos microbis, i només un organisme té ambdós Pyl i Sec. Dels 22 aminoàcids estàndards, 9 són anomenats aminoàcids essencials perquè el cos humà no pot sintetitzar-los a partir d'altres components al nivell requerit per a un creixement normal, de manera que han de ser obtinguts per la ingesta d'aliments. A més a més, la cisteïna, la taurina, la tirosina, la histidina i l'arginina són aminoàcids semiessencials en nens, ja que les vies metabòliques que sintetitzen aquests aminoàcids no estan plenament desenvolupades. Les quantitats requerides també depenen de l'edat i la salut de l'individu, de manera que és difícil determinar quins són els requisits alimentaris generals d'alguns aminoàcids.

(*) Essencials només en certs casos.

Funcions no proteiques dels aminoàcids

En humans, els aminoàcids que no formen proteïnes també tenen un paper important com a intermediaris en el metabolisme, com per exemple en la biosíntesi del neurotransmissor àcid gamma-aminobutíric. Alguns aminoàcids són emprats en la síntesi d'altres molècules, com per exemple:

• El triptòfan és un precursor del neurotransmissor serotonina.
• La tirosina és un precursor del neurotransmissor dopamina.
• La glicina és un precursor de porfirines com per exemple el grup hemo.
• L'arginina és un precursor de l'òxid nítric.
• L'ornitina i la S-adenosilmetionina (SAM) són precursors de poliamines.
• L'aspartat, la glicina i la glutamina són precursors de nucleòtids.
• La fenilalanina és un precursor de diversos fenilpropanoids, que són importants en el metabolisme.

Això no obstant, no totes les funcions d'altres aminoàcids no estàndards abundants són coneguts. Per exemple, la taurina és un aminoàcid predominant en els teixits musculars i del cervell, però, malgrat que s'han proposat moltes funcions que podria desenvolupar, encara no s'ha precisat el seu paper en el cos.

Alguns aminoàcids no estàndards són usats per algunes plantes com a defensa contra els herbívors. Per exemple, la canavanina és un anàleg de l'arginina que es troba en molts llegums i en quantitats particularment importants en la Canavalia gladiata (espasa de fesol). Aquest aminoàcid protegeix les plantes de depredadors com els insectes i pot causar malalties en els humans si alguns tipus de llegums són ingerides sense un processament previ. L'aminoàcid no estàndard mimosina es troba en altres espècies de llegums, particularment la Leucaena leucocephala. Aquest compost és un anàleg de la tirosina i pot enverinar animals que s'alimenten d'aquestes plantes.

Els 20 aminoàcids codificats directament pel codi genètic poden ser dividits en diferents grups basant-nos en les seves propietats. Els factors més importants són la càrrega, la hidrofília o hidrofòbia, la mida i els grups funcionals.

Àcido-bàsiques

Comportament de qualsevol aminoàcid quan s'ionitza. Qualsevol aminoàcid pot comportar-se com a àcid o base (són amfòters) depenent del pH del medi i de la Ka de l'àminoàcid.

Els aminoàcids i proteïnes es comporten com substàncies tampons. Quan una molècula presenta càrrega neta zero es troba en el punt isoelèctric.

Zwitterions

 

Els grups funcionals amino i carboxil trobats en els aminoàcids els permeten tenir propietats amfipròtiques. Els grups carboxil (-CO₂H) poden ser desprotonats per esdevenir carboxilats amb càrrega negativa (-CO₂-), i els grups α-amino (NH₂-) poden ser protonats per esdevenir grups α-amoni amb càrrega positiva (+NH₃-). A valors de pH majors que el pKa del grup carboxil (tenint en compte que la mitjana pels 20 aminoàcids comuns és de 2.2, veure la taula d'estructures d'aminoàcids a la part superior), l'ió carboxilat negatiu predomina. A valors de pH inferiors que el pKa del grup α-amoni (la mitjana pels 20 α-aminoàcids comuns és de 9.4), el nitrogen és predominantment protonat donant lloc a un grup α-amoni positivament carregat. Així doncs, a un pH entre 2.2 i 9.4, la forma predominant adoptada pels alfa aminoàcids conté un grup carboxilat negatiu i un grup α-amoni positiu, tal com es mostra en l'estructura (2) a la dreta, donant a l'aminoàcid una càrrega total neta igual a zero.

Aquest estat molecular és conegut com a zwitterió, de l'alemany “Zwitter” hermafrodita o híbrid. Sota valors de pH 2.2, la forma predominant tindrà un grup carboxil neutre i un grup positiu d'ió α-amoni (càrrega neta +1) i per sobre de valors de pH 9.4, un grup carboxilat negatiu i grup neutre α-amino (càrrega neta -1). La forma plenament neutra (estructura (1) a la dreta) és una espècie molt minoritària en solució aquosa en tot el rang de pH (trobem menys d'una part per cada 10⁷). Els aminoàcids també existeixen com a zwitterions en fase sòlida i cristal·litzen amb propietats pròpies de les sals, a diferència dels àcids orgànics típics o les amines.

Punt Isoelèctric

A valors de pH que es troben entre el dos pKa (del carboxil i de l'amina), el zwitterió predomina, però coexisteix en un equilibri dinàmic amb quantitats petites d'ions positius i negatius amb càrrega neta. En el punt exacte entre els dos pKa, la quantitat d'ió net negatiu i d'ió net positiu és exactament igual, de manera que la càrrega neta mitjana de totes les formes presents és zero. Aquest pH és conegut com el punt isoelèctric pI, sent pI = ½(pKa₁ + pKa₂).

Cadascun dels aminoàcids per separat té un valor pKa lleugerament diferent de la resta, de manera que també té un punt isoelèctric diferent. Per aminoàcids amb cadenes laterals carregades, el pKa de la cadena té implicació en el pI. Així doncs, per aminoàcids com l'àcid aspàrtic o l'àcid glutàmic amb cadenes laterals carregades negativament, el punt isoelèctric ve donat per pI = ½(pKa₁ + pKa_R), on pKaR correspon al pKa de la cadena lateral. La cisteïna també té una cadena lateral negativament carregada amb un pKa_R = 8.14, de manera que el pI hauria de ser calculat de la mateixa manera que per l'Asp i l'Glu, tot i que la cadena lateral no es troba significativament carregada a pH neutre. Per la histidina, la lisina i l'arginina, aminoàcids amb cadenes laterals positivament carregades, el pI serà: pI = ½(pKa_R + pKa₂).

Els aminoàcids no tenen mobilitat durant electroforesi si es troben en el seu punt isoelèctric descrit anteriorment, tot i que aquest comportament es veu més evidenciat en pèptids i proteïnes que no pas en aminoàcids sols. Els zwitterions tenen una solubilitat mínima en el seu punt isoelèctric i alguns aminoàcids (amb cadenes laterals no polars, en particular) poden ser aïllats per precipitació en aigua ajustant el pH al requerit per al punt isoelèctric.

Òptiques

 

Isomerisme

Dels alfa aminoàcids tots menys la glicina poden existir en qualsevol dels dos isòmers òptics, anomenats L o D aminoàcids, els quals són imatges especulars l'un de l'altre. Mentre que els L-aminoàcids representen tots els aminoàcids que es troben en les proteïnes durant la traducció en el ribosoma, els D-aminoàcids es troben en algunes proteïnes produïdes per modificacions post- traduccionals enzimàtiques, després de la traducció i la translocació al reticle endoplasmàtic, com també en organismes exòtics que habiten al mar, com les espècies de Conus. També són abundants en components com els peptidoglicans de la paret cel·lular dels bacteris i la D-serina podria actuar com un neurotransmissor en el cervell. La convenció L o D per a la configuració d'un aminoàcid no es refereix a l'activitat òptica de l'aminoàcid en si, sinó a l'activitat òptica de l'isòmer de gliceraldehid del qual, en teoria, pot sintetitzar-se (D-gliceraldehid és dextrogir i L-gliceraldehid és levogir). De manera alternativa, els designadors (S) i (R) es fan servir per indicar l'estereoquímica absoluta. Gairebé tots els aminoàcids en proteïnes són (S) en el α-carboni, sent la cisteïna (R) i la glicina no quiral. La cisteïna és inusual, ja que té un àtom de sofre en la segona posició de la seva cadena lateral, la qual té una massa atòmica superior que els grups enllaçats al primer carboni, que s'uneix al α-carboni en els altres aminoàcids estàndards, de manera que és (R) en lloc de (S).

Químiques

• Les que afecten el grup carboxil (descarboxilació).
• Les que afecten el grup amino (desaminació).
• Les que afecten el radical.

Importància

Aquestes propietats són importants per l'estructura de la proteïna i la interacció proteïna-proteïna. Les proteïnes hidrosolubles solen tenir residus hidrofòbics (Leu, Ile, Val, Phe i Trp) situats enmig de la proteïna, mentre que les cadenes laterals hidròfiles estan exposades a l'aigua. Les proteïnes integrals de membrana solen tenir anells externs amb aminoàcids hidròfobs que serveixen d'ancoratge a la bicapa lipídica. Algunes proteïnes perifèriques de la membrana tenen una regió amb aminoàcids hidrofòbics en la seva superfície que les uneix a la membrana. De manera semblant, les proteïnes que han d'unir-se a molècules carregades positivament tenen una superfície rica en càrregues negatives amb aminoàcids com el glutamat o l'àcid aspàrtic; mentre que les proteïnes que s'han d'unir a molècules carregades negativament tenen una superfície rica en càrregues positives amb aminoàcids com la lisina o l'arginina. Hi ha diferents escales d'hidrofòbia de residus aminoacídics.

Alguns aminoàcids tenen propietats especials com la cisteïna, que pot formar enllaços covalents disulfur amb altres residus de cisteïna; la prolina, que forma un compost cíclic; o la glicina que és més flexible que altres aminoàcids.

Moltes proteïnes pateixen una sèrie de modificacions post-traduccionals que consisteixen en l'adhesió de grups funcionals en aminoàcids d'una proteïna. Algunes modificacions poden produir lipoproteïnes hidròfobes o glicoproteïnes hidròfiles. Aquest tipus de modificació permet el canvi d'orientació d'una proteïna en la membrana. Per exemple, l'adhesió o eliminació de l'àcid palmític, que és un àcid gras, a residus de cisteïna en algunes proteïnes senyal, causa la unió o separació d'aquestes proteïnes a la membrana.

Taula d'abreviacions i propietats dels aminoàcids estàndards

A més, hi ha dos aminoàcids més que són incorporats per codons d'aturada primordials:

A més dels codis d'aminoàcids específics, els marcadors de posició s'utilitzen en els casos en què l'anàlisi química o cristal·logràfica d'un pèptid o d'una proteïna no pot determinar de manera concloent la identitat d'un residu.

Unk s'utilitza a vegades en lloc de Xaa, però és menys estàndard.

A més, molts aminoàcids no estàndards tenen un codi específic. Per exemple, diversos fàrmacs peptídics, com el Bortezomib i el MG132, són sintetiitzats artificialment i mantenen els seus grups protectors, que tenen codis específics. El Bortezomib és Pyz-Phe-boroLeu, i el MG132 és is Z-Leu-Leu-Leu-al.

Com que els aminoàcids tenen tant un grup amino primari, com un grup carboxil primari, aquests compostos químics poden patir la majoria de les reaccions associades a aquests grups funcionals. Aquests inclouen l'addició nucleofílica, la formació de l'enllaç amida i la formació d'imina pel grup amino i l'esterificació, la formació de l'enllaç amida i la descarboxilació del grup àcid carboxílic. La combinació d'aquests grups funcionals permet als aminoàcids ser lligants multidentats efectius d'aminoàcids metàl·lics quelats. Les múltiples cadenes laterals dels aminoàcids també poden patir reaccions químiques. Els tipus d'aquestes reaccions estan determinats pels grups que hi ha en aquestes cadenes laterals i són, per tant, diferents entre els diversos tipus d'aminoàcids.

Síntesi química

Existeixen diferents mètodes per sintetitzar aminoàcids. Un dels més antics comença amb l'halogenació de Hell-Volhard-Zelinsky al carboni α d'un àcid carboxílic. Després, la substitució nucleofílica amb amoníac, converteix l'alquil bromur a aminoàcid. De manera alternativa, la Síntesi dels aminoàcids de Strecker comporta el tractament d'un aldehid amb cianur de potassi i amoníac; això produeix un α-aminonitril com a intermediari.

 

Tot seguit, la hidròlisi del nitril produeix un alfa aminoàcid. L'ús d'amoni o amoníac en aquesta reacció dona lloc a aminoàcids no-substituïts, mentre que substituint amines primàries o secundàries es produiran aminoàcids substituïts. De la mateixa manera, l'ús de cetones en comptes d'aldehids, dona lloc a aminoàcids α,α-disubstituïts. La síntesi clàssica dona lloc a una mescla racèmica d'alfa aminoàcids com a productes, però han estat desenvolupats gran quantitat de procediments emprant auxiliars asimètrics o catalitzadors asimètrics.

A la vegada, el mètode més utilitzat és una síntesi automatitzada en un suport sòlid (per exemple llits de poliestirè), utilitzant grups protectors (per exemple Fmoc i t-Boc) i grups activadors (per exemple DCC i DIC).

Biosíntesi

En les plantes, el nitrogen és assimilat primer a compostos orgànics en forma de glutamat, format a partir d'alfa-cetoglutarat i amoníac en el mitocondri. Per formar altres aminoàcids, la planta utilitza transaminases per moure el grup amino a un altre alfa-ceto carboxílic. Per exemple, l'aspartat aminotransferasa converteix el glutamat i l'oxalacetat a alfa-cetoglutarat i aspartat. Altres organismes també utilitzen les transaminases per a la síntesi d'aminoàcids.

Els aminoàcids no estàndards es formen generalment a partir de modificacions dels aminoàcids estàndards. Per exemple, l'homocisteïna es forma a través de la via de transulfuració o per la desmetilació de la metionina a través del metabòlit intermedi S–adenosil metionina, mentre que en la hidroxiprolina es realitza una modificació post-traduccional de la prolina.

Els microorganismes i les plantes poden sintetitzar molts aminoàcids poc freqüents. Per exemple, alguns microbis sintetitzen àcid 2-aminoisobutíric i lantionina, que és un derivat de l'alanina amb un sofre de pont. Aquests dos aminoàcids es troben en lantibiòtics peptídics com l'alameticina. Mentre que en les plantes, l'1-aminociclopropà-1–carboxílic és un aminoàcid cíclic disubstituït petit que és un intermediari clau en la producció de l'hormona etilè de la planta.

Formació de l'enllaç peptídic

 

Així com els grups amino i carboxil dels aminoàcids poden reaccionar per formar enllaços amida, una molècula d'aminoàcid pot reaccionar amb una altra per formar un enllaç amida que les uneixi. La polimerització dels aminoàcids és precursora de les proteïnes. Aquesta reacció de condensació produeix l'enllaç peptídic recentment format i una molècula d'aigua. En les cèl·lules, aquesta reacció no succeeix directament; en lloc d'això, l'aminoàcid és activat per la unió a una molècula d'RNA de transferència per mitjà d'un enllaç èster. Aquest aminoacil-tRNA és produït en una reacció dependent de trifosfat d'adenosina, duta a terme per un aminoacil tRNA sintetasa. Tot seguit, aquest aminoacil-tRNA és el substrat per a un ribosoma que catalitza un atac vers el grup amino de la cadena proteica sobre l'enllaç èster. Com a conseqüència d'aquest mecanisme, totes les proteïnes sintetitzades per un ribosoma tenen l'inici a l'extrem amino i el final a l'extrem carboxil.

De tota manera, no tots els enllaços peptídics es formen així. A vegades, els pèptids són sintetitzats per enzims específics. Per exemple, el tripèptid glutatió, que és una part essencial de les defenses de la cèl·lula contra l'estrès d'oxidació, és sintetitzat en dos passos emprant aminoàcids lliures. En el primer pas, la gamma-glutamilcisteïna-sintetasa condensa la cisteïna i l'àcid glutàmic a través d'un enllaç peptídic format pel carboxil de la cadena lateral del glutamat (el carboni gamma d'aquesta cadena lateral) i el grup amino de la cisteïna. Després, aquest dipèptid és condensat amb una glicina per la glutatió sintetasa fins a arribar a la forma glutatió.

En química, els pèptids són sintetitzats per una varietat de reaccions. Una de les més emprades en síntesi de pèptids en fase sòlida utilitza els derivats aromàtics de l'oxima dels aminoàcids com a unitats actives. Aquests són adherits en seqüència a la cadena peptídica, que es troba unida a un suport sòlid de resina. La facilitat per sintetitzar un gran nombre de pèptids diferents simplement variant el tipus i l'ordre dels aminoàcids (per mitjà de química combinacional) ha permès que aquesta síntesi esdevingui un fet important en la creació de llibreries de pèptids per usar en recerca farmacèutica mitjançant el cribratge d'alt rendiment.

Catabolisme

La degradació d'aminoàcids sovint implica una desaminació que consisteix a desplaçar el grup amino a un α-cetoglutarat, que forma glutamat. Aquest procés necessita l'acció de transaminases que solen ser les mateixes que s'han utilitzat en l'aminació durant la síntesi. En la majoria de vertebrats, el grup amino és suprimit pel cicle de la urea i secretat en forma d'urea. Tot i així, la degradació dels aminoàcids pot produir àcid úric o amoníac en comptes d'urea. Per exemple, la serina deshidratasa converteix la serina en piruvat i amoníac.

Els aminoàcids tenen una extensa varietat d'aplicacions en la indústria, però el seu ús principal és com a additiu en menjar per a animals. Aquesta funció és important, ja que molts dels components majoritaris d'aquests aliments, com la soja, o tenen nivells baixos dels aminoàcids essencials o no tenen alguns d'aquests aminoàcids. La lisina,la metionina, la treonina i el triptòfan són els aminoàcids més importants en la producció d'aquests aliments. En aquesta indústria, els aminoàcids també són emprats en quelats per tal de millorar l'absorció de minerals dels suplements, que poden ser necessaris per millorar la salut o la producció d'aquests animals.

La indústria alimentària és un consumidor majoritari d'aminoàcids, en particular de l'àcid glutàmic, que s'utilitza com un potenciador del sabor, i de l'aspartam (aspartil-fenilalanina–1-metil ester) com un edulcorant artificial baix en calories. Una tecnologia similar a la utilitzada en la nutrició animal s'empra en la indústria nutricional humana per alleujar la deficiènica de minerals, com l'anèmia, mitjançant la millora de l'absorció de minerals i reduint els efectes secundaris negatius dels suplements de minerals inorgànics.

La capacitat quelant dels aminoàcids ha estat utilitzada en fertilitzants per a l'agricultura per facilitar el subministrament de minerals a les plantes per tal de corregir les deficiències de minerals, com ara la clorosi fèrrica. Aquests fertilitzants també són utilitzats per evitar que es produeixin deficiències i millorar la salut general de les plantes. La resta de la producció d'aminoàcids s'utilitza en la síntesi de fàrmacs i cosmètics.

Codi genètic ampliat

Des de l'any 2011, 40 aminoàcids no naturals han estat afegits a una proteïna mitjançant la creació d'un codó únic i el seu corresponent ARN de transferència: la parella aminoacil- tRNA- sintetasa per a codificar amb diverses propietats fisicoquímiques i biològiques per tal de ser utilitzat com una eina per explorar l'estructura de les proteïnes i la seva funció o bé per crear noves o millors proteïnes.

Components químics bàsics

Els aminoàcids són importants com a matèries primeres de baix cost. Aquests compostos són utilitzats en la síntesi asimètrica com a blocs de construcció enantiomèricament purs.

Els aminoàcids s'han investigat com a precursors de catalitzadors quirals, com per exemple per a reaccions d'hidrogenació asimètrica, encara que no existeixen aplicacions comercials.

Els plàstics biodegradables

Els aminoàcids estan en fase de desenvolupament com a components d'una extensa gamma de polímers biodegradables. Aquests materials tenen aplicacions com a embalatges ecològics, i en medicina en l'administració de fàrmacs i la construcció dels implants de pròtesis. Aquests polímers són polipèptids, poliamides, polièsters, polisulfurs i poliuretans amb aminoàcids que o bé formen part de les seves cadenes principals o bé estant units a ells com a cadenes laterals. Aquestes modificacions alteren les propietats físiques i la reactivitat dels polímers. Un exemple interessant d'aquests materials és el poliaspartat, un polímer biodegradable i hidrosoluble que pot tenir aplicacions en la fabricació de bolquers i en l'agricultura. A causa de la seva solubilitat i capacitat de formar quelats d'ions metàl·lics, el poliaspartat s'utilitza també com a agent biodegradable contra l'escalament i com a inhibidor de la corrosió. A més, l'aminoàcid aromàtic tirosina s'està desenvolupant com a possible substitut de fenols tòxics com el bisfenol A en la fabricació de policarbonats.

• Aminoàcid anàleg fotoreactiu