Serina: Composto químico

É un dos aminoácidos que forman parte das proteínas (proteinoxénico). Como na súa cadea lateral contén un grupo hidroxilo (-OH) clasifícase como aminoácido polar neutro.

Serina
Nome IUPAC Serina
Outros nomes Ácido 2-amino-3-hidroxipropanoico
Identificadores
Número CAS	56-45-1 (isómero L), 302-84-1, 312-84-5 (isómero D)
PubChem	617
ChemSpider	5736 (forma L), 597
UNII	452VLY9402
Número CE	206-130-6
DrugBank	DB00133
ChEBI	CHEBI:17115
ChEMBL	CHEMBL11298
Ligando IUPHAR	726
Imaxes 3D Jmol	Image 1
SMILES C([C@@H](C(=O)O)N)O
InChI InChI=1S/C3H7NO3/c4-2(1-5)3(6)7/h2,5H,1,4H2,(H,6,7)/t2-/m0/s1 Key: MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N InChI=1/C3H7NO3/c4-2(1-5)3(6)7/h2,5H,1,4H2,(H,6,7)
Propiedades
Fórmula molecular	C3H7NO3
Masa molar	105,09 g mol−1
Aspecto	pos ou cristais brancos
Densidade	1,603 g/cm3 (22 °C)
Punto de fusión	246 °C descomponse
Solubilidade en auga	soluble
Acidez (pKa)	2,21 (carboxilo), 9,15 (amino)
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.

 

A L-serina aparece nas proteínas naturais (aminoácido proteinoxénico). Os seus codóns son UCU, UCC, UCA, UCG, AGU e AGC. Non é un aminoácido esencial, xa que o noso metabolismo ten vías para sintetizalo a partir doutros metabolitos, como a glicina. A serina foi primeiramente obtida a partir da proteína da seda, rica neste compoñente, en 1865, e, precisamente, o seu nome deriva do latín sericum (seda).

A biosíntese da serina empeza coa oxidación do 3-fosfoglicerato a 3-fosfohidroxipiruvato e NADH. A aminación redutiva desta cetona seguida da hidrólise orixina serina. A serina hidroximetiltransferase cataliza a conversión reversible simultánea de L-serina a glicina (escisión retro-aldol) e 5,6,7,8-tetrahidrofolato a 5,10-metilenetetrahidrofolato (hidrólise).

Tamén se pode orixinar serina de forma natural cando a luz ultravioleta ilumina xeo que conteña auga, metanol, cianuro de hidróxeno, e amoníaco, o que suxire que se pode orixinar facilmente en rexións frías do espazo exterior.

Industrialmente, a L-serina prodúcese por fermentación, cunha produción estimada de 100-1000 toneladas anuais. No laboratorio, pode prepararse serina racémica a partir de metil acrilato en varios pasos, como se ve na figura:

Na súa degradación oxidativa a serina orixina piruvato, que pode entrar na gliconeoxénese, polo que é un aminoácido glicoxénico.

Metabólicas

A serina é importante no metabolismo porque participa na biosíntese de purinas e pirimidinas. Nas bacterias é o precursor de varios aminoácidos como a glicina e cisteína, e triptófano. Tamén é o precursor doutros numerosos metabolitos, como esfingolípidos e folato, que é o principal doante de grupos dun carbono nas biosínteses.

 

Papel estrutural

A serina xoga un importante papel na función catalítica de moitos encimas. Forma parte do sitio activo da quimotripsina, tripsina, e moitos outros encimas. O denominado gas nervioso e moitas substancias usadas como insecticidas actúan combinándose cun residuo de serina no sitio activo da acetilcolina esterase, inhibindo o encima completamente.

Como compoñente das proteínas, a súa cadea lateral pode sufrir O-glicosilación.

É un dos tres residuos aminoácidos que son comunmente fosforilados polas quinases durante a transdución de sinais nos eucariotas. A serina fosforilada denomínase xeralmente fosfoserina.

As serina proteases son un tipo común de protease.

Sinalización

A D-serina, sintetizada no cerebro pola serina racemase a partir da L-serina (o seu enantiómero), funciona tanto como neurotransmisor coma gliotransmisor ao activar os receptores NMDA, capacitándoos para abrirse cando se unen ao glutamato. A D-serina é un potente agonista do sitio da glicina do receptor do glutamato de tipo NMDA. Para que se abra o receptor, deben unirse a el o glutamato e ou ben a glicina ou ben a D-serina. De feito, a D-serina é un agonista máis potente ca a propia glicina para unirse ao sitio da glicina do receptor NMDA. Ata tempos relativamente recentes pensábase que a D-serina só existía en bacterias; e foi o segundo D-aminoácido que se descubriu que existía de forma natural nos humanos, nos que está presente no cerebro funcionando como unha molécula sinalizadora (coñecíase xa a existencia nos humanos do D-aspartato). Se os D-aminoácidos tivesen sido descubertos antes nos seres humanos, o chamado sitio da glicina do receptor NMDA probablemente se chamaría hoxe sitio da D-serina.