Sitio Activo

O centro activo dun encima adoita encontrarse nunha fenda ou bolsa formada na superficie do encima, que está revestida por determinados aminoácidos que participan no recoñecemento e colocación adecuada do substrato e interaccionan con el para facilitar a reacción catalizada polo encima (estes aminoácidos reactivos denomínanse aminoácidos catalíticos). Outros catalizadores con actividade encimática non son proteínas senón ribozimas de ARN, nos cales o sitio activo está formado por nucleótidos. A especificidade dun encima por un determinado substrato depende fundamentalmente da forma e tipo de aminoácidos do seu centro activo.

No centro activo é onde se sitúan os cofactores e grupos prostéticos cando estes interveñen na reacción. Algúns inhibidores encimáticos (pero non todos) tamén interaccionan co centro activo.

Propuxéronse dous modelos de funcionamento encimático que teñen que ver co seu centro activo: o modelo de chave e pechadura de Fischer e o modelo de axuste inducido de Koshland.

O modelo de chave e pechadura asume que a forma do substrato coincide perfectamente coa estrutura do sitio activo, igual que unha chave coa súa pechadura, e que non hai modificacións no sitio activo posteriores á entrada do substrato. Este modelo é excesivamente simple, polo que é máis aceptado o modelo alternativo de axuste inducido.

O modelo de axuste inducido considera que as estruturas do substrato e do sitio activo son parecidas pero non iguais, e asume que o sitio activo é flexible e as interaccións entre os aminoácidos do centro activo co substrato cando este entra fan que se produzan unha serie de pequenos cambios conformacionais, que fan que o axuste entre substrato e sitio activo mellore.

Os substratos únense ao sitio activo establecendo cos aminoácidos diversas interaccións como enlaces de hidróxeno, interaccións hidrófobas, enlaces covalentes temporais, interaccións por forzas de van der Waals ou unha combinación deles para formar o complexo encima-substrato. Os residuos do sitio activo actúan como doantes ou aceptores de protóns ou outros grupos para o substrato, facilitando a reacción. Todas estas interaccións modifican a enerxía de activación da reacción, que se fai menor, polo que a reacción é máis doada e vai máis rápida. O produto é xeralmente inestable no centro activo debido a impedimentos estéricos, polo que é forzado a saír, e unha vez liberado o encima torna ao seu estado inicial e pode recibir unha nova molécula de substrato.

Outros artigos

• Catálise encimática
• Inhibición encimática
• Exositio

Ligazóns externas

• Catalytic Site Atlas (CSA) Arquivado 03 de agosto de 2013 en Wayback Machine. — hosted by EMBL-EBI