Ubikvitinas

masė 8600 Da). Ubikvitiną turi visos eukariotinės ląstelės. Jo struktūra yra labai konservatyvi, kas rodo platų ubikvitino – proteosomos sistemos, paplitimą. Ubikvitinas gali polimerizuotis, tai yra daugybė ubikvitino molekulių gali susijungti į ilgą grandinę, kuri susidaro nuosekliai, prie baltymo prisijungiant ubikvitinui tol, kol baltymas nukreipiamas degradacijai į proteosomą: tarp ubikvitino grandinės ir baltymo – substrato susidaro kovalentinis ryšys, atsirandantis tarp baltymo lizino (Lys48) liekanų e – amino grupių ir galinės ubikvitino liekanos karboksi grupės – baltymas jau yra pažymėtas, o tai reiškia, kad bus ardomas. Susiformavę konjugatai, turintys daugiau nei vieną ubikvitino molekulę, degraduojami proteazių, dažniausiai proteosomų, pagalba.

Ubikvitinavimas – yra griežtai valdomas kelių pakopų procesas. Jame dalyvauja 3 tipų fermentai. Šita sistema yra labai specifinė ir išranki, nes sudaryta pagal griežtą hierarchinio sudėtingėjimo principą. Tai E1 baltymas (ląstelėje jis tik vienas) – aktyvuoja ubikvitino molekulę ir perduoda ją vienam iš E2 fermentų (ubikvitiną prisijungiantis baltymas). Toliau į kaskadą įsijungia E3 ligazė (susiuvantis fermentas). Jis paima ubikvitiną nuo E2, susijungia su baltymų substratu ir kovalentiškai prijungia prie jo ubikvitino grandinę. Baltymo – substrato (taikinio) žymėjimas pasibaigė. Dabar jį atpažins ir su juo susiriš vienas ar daugiau 19S (PA700) reguliatoriaus subvienetų, kurie deubikvitinuoja baltymą prieš įleidžiant jį į proteosomą. Linijinė baltymo molekulė pateks į proteolizinę kamerą, kur bus skaldoma iki 5-24 aminorūgščių polipeptidų. Išėjus iš proteosomos į citoplazmą polipeptidai toliau bus hidrolizuojami iki aminorūgščių proteazių pagalba. Ubikvitinas tampa nereikalingas. Izopeptidazės skaldo iki monomerų markerinę grandinę, o atpalaiduotas ubikvitinas gali būti panaudotas pakartotinai.

• Pollard TD, Earnshaw WC. Cell Biology Elsevier Science, (2002)