Glycin (Gly, G) je aminokyselina s nepolárním postranním řetězcem.
Na rozdíl od ostatních nepolárních aminokyselin (Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp) však není jeho celkový charakter příliš nepolární. Jedná se o nejjednodušší z 23 proteinogenních aminokyselin: Glycin jako jediná biogenní aminokyselina není opticky aktivní, neboť kvůli přítomnosti dvou vodíků na α uhlíku má rovinu symetrie (nemůže se tedy rozlišit D- a L-glycin). Z důvodu krátkého postranního řetězce se může glycin vázat na místa, na která jiné aminokyseliny ze sterických důvodů nemohou. Například pouze glycin může být vnitřní aminokyselinou kolagenové šroubovice.
Glycin | |
---|---|
Strukturní vzorec | |
Obecné | |
Systematický název | Aminoethanová kyselina |
Triviální název | Glycin |
Sumární vzorec | C2H5NO2 |
Identifikace | |
Registrační číslo CAS | 56-40-6 |
Vlastnosti | |
Molární hmotnost | 75,07 g/mol |
Teplota tání | 232–236 °C |
Teplota varu | > 230 °C (rozklad) |
Hustota | 1,595 g/cm3 |
Disociační konstanta pKa | pKCOOH: 2,4 pKNH2: 9,8 |
Izoelektrický bod | 5,97 |
Průměrný výskyt | (v proteinech) 7,2 % |
Některá data mohou pocházet z datové položky. |
Glycin je velmi evolučně stabilní na důležitých místech některých proteinů (například, v cytochromu c, myoglobinu, a hemoglobinu), neboť mutace měnící tuto aminokyselinu za jinou s větším postranním řetězcem výrazně pozměňují strukturu proteinu. Dalším příkladem je aktivní centrum proteázy chymotrypsinu, který štěpí enzymy za objemnými aminokyselinami typu fenylalanin, tryptofan, tyrosin, a proto i tady má záměna glycinu vážné důsledky. Enzym neschopný katalýzy je vyřazen z činnosti v proteazomu.
Glycin má stejný sumární vzorec jako nitroethan.
Většina proteinů obsahuje relativně malé množství glycinu. Důležitou výjimkou je kolagen, který se skládá z glycinu z jedné třetiny. Důvod spočívá v tom, že další přibližně třetinu kolagenního vlákna zaujímá lysin a hydroxylysin. Obě tyto aminokyseliny mají omezené možnosti rotace a glycin tak vyrovnává deformační vliv těchto aminokyselin na strukturu kolagenního vlákna.
Ve velkém množství se glycin nachází také v elastinu.
Kódují ho kodóny GGU, GGC, GGA a GGG.
Glycin je inhibiční neuropřenašeč v CNS, obzvláště v míše, mozkovém kmeni a v sítnici. V míše je většina inhibičních interneuronů glycinergních. Aktivací glycinových ionotropních receptorů na postsynaptické membráně se otevírají iontové kanály a chloridové ionty vstupují do neuronu, což působí hyperpolarizaci a takzvaný inhibiční postsynaptický potenciál (IPSP). Strychnin je antagonista ionotropních glycinových receptorů. Glycin je společně s glutamátem ligandem (konagonista) NMDA receptorů. Na rozdíl od inhibičních účinků v míše, např. inhibice antagonistických svalů v reflexních obloucích, na NMDA glutaminergních receptorech má glycin účinky excitační. LD50 glycinu je 7930 mg/kg pro potkana (orálně) a smrt je způsobena hyperexcitabilitou nervové soustavy.
Glycin není esenciální aminokyselina, to znamená, že tělo si je schopné syntetizovat potřebné množství samo bez nutnosti jeho výskytu v potravě. Biosyntéza probíhá z aminokyseliny serin, který je vyráběn z 3-fosfoglycerátu. U většiny organismů tuto reakci katalyzuje enzym serin hydroxymethyltransferáza s pomocí kofaktoru pyridoxalfosfátu (pyridoxal je druh vitamínu B6).
V játrech obratlovců je syntéza glycinu katalyzována enzymem glycinsyntáza(neboli GDC - komplex glycin dekarboxylázy). Tato reakce je reverzibilní:
Glycin je degradován třemi různými cestami. V živočiších převažuje cesta skrze enzym glycindekaboxyláza (stejný enzym jako ten účastnící se biosyntézy). Tato cesta je zpětná reakce biosyntézy:
Druhá cesta je dvoukroková. První krok je zpětná reakce biosyntézy z serinu enzymem serinhydroxymethyltransferáza. Serin je pak přeměněn na pyruvát enzymem serin dehydratáza.
Ve třetí cestě je glycin přeměněn na glyoxylát pomocí D-aminokyselina oxidázy. Glyoxylát je pak oxidován jaterní laktát dehydrogenázou na oxalát v NAD+-závislé reakci.
V roce 1994 skupina astronomů z University of Illinois v Urbana-Champaign vedená Lewisem Snyderem ohlásila objev molekul glycinu ve vesmírném prostoru. Následujícími analýzami se ukázalo, že tento objev nemůže být potvrzen. O devět let později, v r. 2003, Yi-Jehng Kuan z National Taiwan Normal University a Steve Charnley detekovali mezihvězdný glycin ve třech zdrojích mezihvězdné hmoty. Ohlásili identifikaci 27 spektrálních čar glycinu pomocí radioteleskopu. Podle počítačových simulací a laboratorních experimentů, vznikl glycin pravděpodobně tak, že ledové částice obsahující jednoduché organické molekuly byly vystaveny ultrafialovému záření. V říjnu 2004 Snyder a spolupracovníci znovu přezkoumali Kuanův objev glycinu. Snyder dokázal, že glycin nebyl ani v jednom ze tří zdrojů správně detekován.
This article uses material from the Wikipedia Čeština article Glycin, which is released under the Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 license ("CC BY-SA 3.0"); additional terms may apply (view authors). Text je dostupný pod CC BY-SA 4.0, pokud není uvedeno jinak. Images, videos and audio are available under their respective licenses.
®Wikipedia is a registered trademark of the Wiki Foundation, Inc. Wiki Čeština (DUHOCTRUNGQUOC.VN) is an independent company and has no affiliation with Wiki Foundation.