Едмонд Фішер
|портрет=
| Едмонд Фішер | |
|---|---|
| англ. Edmond H. Fischer | |
 | |
| Народився | 6 квітня 1920 Шанхай, Китай |
| Помер | 27 серпня 2021 (101 рік) Сіетл, Вашингтон, США[1][2][3] |
| Країна |  Швейцарія США.svg){kind=small} Італія[4] |
| Діяльність | біохімік, викладач університету, хімік |
| Alma mater | Женевський університет |
| Галузь | біохімія |
| Заклад | Вашингтонський університет |
| Науковий керівник | Kurt Heinrich Meyerd |
| Членство | Лондонське королівське товариство[6] Національна академія наук США Американська академія мистецтв і наук Європейська організація молекулярної біології AAAS Istituto Veneto di Scienze, Lettere ed Artid |
| Нагороди |  Нобелівська премія з фізіології або медицини (1992) |
 Едмонд Фішер у Вікісховищі | |
Едмонд Генрі Фішер (англ. Edmond H. Fischer); 6 квітня 1920, Шанхай, Китай — 27 серпня 2021) — швейцарський американський біохімік, лауреат Нобелівської премії з фізіології і медицини 1992 року "За відкриття, що стосуються оборотного білкового фосфорилювання як механізму біологічної регуляції ". Почесний професор Університету Вашингтона (Сієтл).
Біографія
Едмонд Фішер народився в Шанхаї (Китай) 6 квітня 1920 року. Його дід по батьковій лінії переїхав з Франції, де народився і жив, спочатку в Індокитаї, а потім у Китаї. У Китаї ж він заснував газету французькою мовою «Китайський кур'єр» (Courrier de Chine) і французьку муніципальну школу, в яку і ходив в дитинстві Фішер. У сім років його відправили у школу в Швейцарію. Фішер закінчив Женевський університет (Женева) і отримав там же докторський ступінь. Його основна робота присвячена дослідженню та характеристиці ферменту амілази. На початку 1950-х років Фішер переїхав в Університет Вашингтона у Сієтлі, де зараз він — почесний професор.
Науковий внесок
Едмонд Фішер і Едвін Кребс почали співпрацю через шість місяців після переїзду Фішера до Університету Вашингтона. Вони вивчали фермент глікогенфосфорилазу і виявили, що серія реакцій, що викликаються гормонами і кальцієм, призводить до активації-інактивації цього ферменту. Активація-інактивація ферменту викликалася його оборотним фосфорилюванням. Процес, який відкрили Фішер і Кребс, каталізується двома ферментами: протеїнкіназами та фасфатазами. Протеїнкінази (найпоширеніша з них — тирозинкіназа) переносить фосфатну групу з АТФ на гідроксильну групу ферменту. При цьому конформація ферменту змінюється і він стає каталітично активним. Потім білкова фосфатаза відщеплює фосфатну групу і фермент повертається в початкову неактивну форму. Виявилося, що таке циклічне регулювання ферментативної активності та відповідних метаболічних процесів надзвичайно широко поширене в природі.
У 1992 році за відкриття оборотного білкового фосфорилювання Фішер і Кребс отримали Нобелівську премію з фізіології або медицини.
Посилання
- Біографія на сайті Вашингтонського університету [Архівовано 14 травня 2011 у Wayback Machine.]
- Автобіографія на Нобелівському сайті [Архівовано 6 липня 2008 у Wayback Machine.]
- Freeview video 'An Interview with Edmond Fischer' by the Vega Science Trust [Архівовано 15 квітня 2012 у Wayback Machine.]
This article uses material from the Wikipedia Українська article Едмонд Фішер, which is released under the Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 license ("CC BY-SA 3.0"); additional terms may apply (view authors). Вміст доступний на умовах CC BY-SA 4.0, якщо не вказано інше. Images, videos and audio are available under their respective licenses.
®Wikipedia is a registered trademark of the Wiki Foundation, Inc. Wiki Українська (DUHOCTRUNGQUOC.VN) is an independent company and has no affiliation with Wiki Foundation.