โปรตีน

หนึ่งในลักษณะอันโดดเด่นที่สุดของพอลิเพปไทด์คือความสามารถจัดเรียงเป็นขั้นก้อนกลมได้ ขอบเขตซึ่งโปรตีนพับเข้าไปเป็นโครงสร้างตามนิยามนั้น แตกต่างกันไปมาก โปรตีนบางชนิดพับตัวไปเป็นโครงสร้างแข็งอย่างยิ่งโดยมีการผันแปรเล็กน้อย เป็นแบบที่เรียกว่า โครงสร้างปฐมภูมิ ส่วนโปรตีนชนิดอื่นนั้นมีการจัดเรียงใหม่ขนานใหญ่จากโครงสร้างหนึ่งไปยังอีกโครงสร้างหนึ่ง การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างนี้มักเกี่ยวข้องกับการส่งต่อสัญญาณ ดังนั้น โครงสร้างโปรตีนจึงเป็นสื่อกลางซึ่งกำหนดหน้าที่ของโปรตีนหรือกิจกรรมของเอนไซม์ โปรตีนทุกชนิดไม่จำเป็นต้องอาศัยกระบวนการจัดเรียงก่อนทำหน้าที่ เพราะยังมีโปรตีนบางชนิดทำงานในสภาพที่ยังไม่ได้จัดเรียง

เช่นเดียวกับโมเลกุลใหญ่ (macromolecules) อื่น ดังเช่น พอลิแซกคาไรด์และกรดนิวคลีอิก โปรตีนเป็นส่วนสำคัญของสิ่งมีชีวิตและมีส่วนเกี่ยวข้องในแทบทุกกระบวนการในเซลล์ โปรตีนจำนวนมากเป็นเอนไซม์ซึ่งเร่งปฏิกิริยาทางชีวเคมี และสำคัญต่อกระบวนการเมตาบอลิซึม โปรตีนยังมีหน้าที่ด้านโครงสร้างหรือเชิงกล อาทิ แอกตินและไมโอซินในกล้ามเนื้อและโปรตีนในไซโทสเกเลตอน ซึ่งสร้างเป็นระบบโครงสร้างค้ำจุนรูปร่างของเซลล์ โปรตีนอื่นสำคัญในการส่งสัญญาณของเซลล์ การตอบสนองของภูมิคุ้มกัน การยึดติดกันของเซลล์ และวัฏจักรเซลล์ โปรตีนยังจำเป็นในการกินอาหารของสัตว์ เพราะสัตว์ไม่สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนทั้งหมดตามที่ต้องการได้ และต้องได้รับกรดอะมิโนที่สำคัญจากอาหาร ผ่านกระบวนการย่อยอาหาร สัตว์จะแตกโปรตีนที่ถูกย่อยเป็นกรดอะมิโนอิสระซึ่งจะถูกใช้ในเมตาบอลิซึมต่อไป

โปรตีนอธิบายเป็นครั้งแรกโดยนักเคมีชาวดัตช์ Gerardus Johannes Mulder และถูกตั้งชื่อโดยนักเคมีชาวสวีเดน Jöns Jacob Berzelius ใน ค.ศ. 1838 นักวิทยาศาสตร์ด้านอาหารยุคแรกอย่าง Carl von Voit ชาวเยอรมัน เชื่อว่าโปรตีนเป็นสารอาหารที่สำคัญที่สุดในการคงโครงสร้างของร่างกาย เพราะมีการเชื่อกันทั่วไปว่า "เนื้อสร้างเนื้อ" บทบาทศูนย์กลางของโปรตีนในฐานะเอนไซม์ในสิ่งมีชีวิตยังไม่ได้รับการยอมรับจนกระทั่ง ค.ศ. 1926 เมื่อเจมส์ บี. ซัมเนอร์ แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์ยูรีเอสแท้จริงแล้วเป็นโปรตีน โปรตีนชนิดแรกที่ถูกจัดลำดับคือ อินซูลิน โดยเฟรเดอริก แซงเจอร์ ผู้ซึ่งได้รับรางวัลโนเบลจากความสำเร็จนี้ใน ค.ศ. 1958 โครงสร้างโปรตีนแบบแรกที่สามารถอธิบายได้คือ ฮีโมโกลบินและไมโอโกลบิน โดย Max Perutz และเซอร์ John Cowdery Kendrew ตามลำดับ ใน ค.ศ. 1958 โครงสร้างสามมิติของโปรตีนทั้งสองเดิมพิจารณาโดยการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ Perutz และ Kendrew ได้รับรางวัลโนเบลสาขาเคมีประจำ ค.ศ. 1962 ร่วมกันสำหรับการค้นพบเหล่านี้

• โปรตีนหลายชนิดทำหน้าที่เป็นเอนไซม์หรือหน่วยย่อยของเอนไซม์
• โปรตีนทำหน้าที่ทางด้านโครงสร้าง เช่น ระบบเส้นใยของเซลล์ (cytoskeleton) ผม เส้นไหม
• โปรตีนที่ควบคุมการเคลื่อนไหว เช่น แอกติน ไมโอซิน
• เป็นภูมิคุ้มกันคอยปกป้องร่างกายจากสิ่งแวดล้อม เช่น แอนติบอดี
• ขนส่งสารภายในระบบร่างกาย เช่น ฮีโมโกลบิน
• เป็นแหล่งสำรองพลังงานยามขาดแคลน เช่นโปรตีนในเมล็ดข้าวและน้ำนม
• โปรตีนที่เป็นฮอร์โมน
• โปรตีนให้ความหวานในพืช
• โปรตีนป้องกันการแข็งตัวของเลือดในปลาที่อยู่ในแถบขั้วโลก
• โปรตีนช่วยสร้างเซลล์เนื้อเยื่อใหม่

ลำดับของกรดอะมิโนจะเป็นตัวกำหนดโครงสร้างและการทำงานของโปรตีนนั้นๆ โดยทั่วไป โปรตีนมีโครงสร้างสามมิติสี่ระดับด้วยกันคือ

• โครงสร้างปฐมภูมิ เป็นโครงสร้างที่แสดงพันธะระหว่างกรดอะมิโนแต่ละตัว
• โครงสร้างทุติยภูมิ เป็นโครงสร้างที่แสดงการจัดเรียงตัวของกรดอะมิโนที่อยู่ใกล้กัน โปรตีนทุกชนิดจะมีโครงสร้างระดับนี้ โดยทั่วไปมีสองแบบคือ แบบ อัลฟาเฮลิก สายเพปไทด์ขดเป็นเกลียว กับแบบเบตา สายเพปไทด์อยู่ในรูปซิกแซก
• โครงสร้างตติยภูมิ แสดงการจัดตัวของกรดอะมิโนตลอดทั้งสาย พบในโปรตีนที่เป็นก้อน การจับตัวเป็นกลุ่มก้อนของสายโพลีเพปไทด์นั้นขึ้นกับลำดับกรดอะมิโนและสารอื่นๆที่เข้ามาจับ
• โครงสร้างจตุตถภูมิ แสดงการจับตัวระหว่างสายโพลีเพปไทด์ พบในโปรตีนที่ประกอบด้วยหน่วยย่อย (subunit) โดยแต่ละหน่วยย่อยคือสายโพลีเพปไทด์หนึ่งเส้น การจัดตัวขึ้นกับลำดับกรดอะมิโนและสารอื่นๆที่เข้ามาจับเช่นเดียวกัน

โปรตีนบางชนิดจะมีหมู่อื่นๆนอกจากกรดอะมิโนเข้ามาจับ โปรตีนนี้เรียกว่าโปรตีนคอนจูเกต (conjugated protein) ส่วนหมู่ที่มาจับเรียกว่าหมู่พรอสทีติก (prosthetic group) ตัวอย่างโปรตีนเหล่านี้ได้แก่

• ไลโปโปรตีน โปรตีนจับกับไขมัน
• ไกลโคโปรตีน โปรตีนจับกับคาร์โบไฮเดรต
• ฟอสโฟโปรตีน โปรตีนจับกับหมู่ฟอสเฟต
• ฮีโมโปรตีน โปรตีนจับกับฮีม (heme)
• ฟลาโวโปรตีน โปรตีนจับกับฟลาวิน นิวคลีโอไทด์ (Flavin nucleotide) เช่น ซักซิเนต ดีไฮโดรจีเนส (succinate dehydrogenase)
• เมทัลโลโปรตีน โปรตีนจับกับโลหะเช่น เฟอร์ริทิน (จับกับ Fe) อัลกอฮอล์ ดีไฮโดรจีเนส (จับกับ Zn) เป็นต้น

• Lehninger, A.L., Nelson, D.L., and Cox, M.M. 1993. Principle of Biochemistry. 2nd ed. New York.: Worth
• Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure. New York: Garland Pub. ISBN 0-8153-2305-0.
• Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW. (2006). Harper's Illustrated Biochemistry. New York: Lange Medical Books/McGraw-Hill. ISBN 0-07-146197-3.{{cite book}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
• Van Holde KE, Mathews CK. (1996). Biochemistry. Menlo Park, Calif: Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc. ISBN 0-8053-3931-0.

• Protein Songs (Stuart Mitchell - DNA Music Project), 'When a "tape" of mRNA passes through the "playing head" of a ribosome, the "notes" produced are amino acids and the pieces of music they make up are proteins.'

ฐานข้อมูลและโครงการ

• Comparative Toxicogenomics Database curates protein-chemical interactions, as well as gene/protein-disease relationships and chemical-disease relationships.
• Bioinformatic Harvester^{[ลิงก์เสีย]} A Meta search engine (29 databases) for gene and protein information.
• The Protein Databank (see also PDB Molecule of the Month เก็บถาวร 2020-07-24 ที่ เวย์แบ็กแมชชีน, presenting short accounts on selected proteins from the PDB)
• Proteopedia - Life in 3D: rotatable, zoomable 3D model with wiki annotations for every known protein molecular structure.
• UniProt the Universal Protein Resource เก็บถาวร 2008-06-08 ที่ เวย์แบ็กแมชชีน
• Human Protein Atlas
• NCBI Entrez Protein database
• NCBI Protein Structure database
• Human Protein Reference Database เก็บถาวร 2006-04-24 ที่ เวย์แบ็กแมชชีน
• Human Proteinpedia เก็บถาวร 2007-03-14 ที่ เวย์แบ็กแมชชีน
• Folding@Home (Stanford University)เก็บถาวร 2012-09-08 ที่ เวย์แบ็กแมชชีน

เว็บไซต์ทางการศึกษา

• UC Berkeley video lecture เก็บถาวร 2010-03-26 ที่ เวย์แบ็กแมชชีน on proteins
• Proteins: Biogenesis to Degradation - The Virtual Library of Biochemistry and Cell Biology เก็บถาวร 2005-02-19 ที่ เวย์แบ็กแมชชีน

• ชีวเคมี
• กรดอะมิโน
• เอนไซม์