-Proteinat janë substanca polimere, vetitë e të cilave janë të determinuara kryesisht nga konformacionet e vargjeve polipeptidike.
-Në një arkitekturë komplekse të një proteine ,ne mund të njohim tri nivele të njëpanjëshëm të strukturës, të njohur ,si struktura parësore, dytësore, dhe tretësore. Një nivel i katërt, struktura katërsore rrjedh kur një proteinë përbëhet nga dy ose më shumë zinxhirë polipeptidesh.
-Synimi i tij ishte të përdorte enzima protein-tretëse dhe katalizatorë të tjerë për të prishur polipeptidet në vende të vecanta sesa duke hidrolizuar komplet zinxhirët. Trajtimi me një nga këto agjentë ndan një polipeptid në fragmente që mund të ndahen me teknikën e kromatografisë. Hidroliza me një agjent tjetër prish polipeptidin në anë të ndryshme,duke na dhënë një grup të dytë me fragmenet. Sangeri përdori metodat kimike për të përcaktuar sekuencën e aminoacideve në këto fragmente të vogla. Pastaj ai kërkoi për zona mbivendosjeje midis pjesëve të marra nga hidroliza me agjentë të ndryshëm.
-Aminoacidet janë njësi themelore të molekulave proteinike. Në ndërtimin e molekulave proteinike marrin pjesë 20 lloje të aminoacideve Përbërja e aminoacideve, shpërndarja dhe mënyra e lidhjes së tyre në vargun polipeptidik që formon molekulë proteinike quhet struktura primare e proteinave.
-Pra struktura parësore e një proteine është renditja apo sekuenca e aminoacideve në vargun polipeptidik.Nga ky fakt ne mund të vërejmë shumllojshmërinë e proteinave. p.sh. proteina e lizozomeve përbëhet nga 129 aminoacide. Në një rastë të tillë mund të kemi 20^129 mënyra të ndryshme për të renditur aminoacidet në zinxhirin polipeptidik me këtë gjatësi.
-Shumë nga proteinat kanë segmente të zinxhirit të tyre polipeptidik që vazhdimisht janë mbështjellë dhë përdredhur në modele që kontribuojnë në formën e përgjithshme të proteinës. Këto përdredhje dhe mbështjellje, janë quajtur bashkarisht si struktura dytësore,dhe janë si rezultat i lidhjeve hidrogjenore në intervale përgjatë skeletit polipeptidik, vetëm atomet e skeletit janë përfshirë,jo zinxhirët anësorë të aminoacideve. Të dy ,si hidrogjeni dhe azoti janë elektronegativë,me një ngarkesë të pjesshme pozitive. Atomi i hidrogjenit i ngarkuar dobët pozitivisht dhe i atakuar me atomin e azotit ka një afërsi për oksigjenin e lidhjes së afërt peptide. Individualisht këto lidhje hidrogjenore janë të dobëta por të marra së bashku,ato mund të mbështesin një formë të vecantë për një proteinë. Një strukturë e tillë dytësore është α heliksi,një lak deliakt i mbajtur bashkë nga lidhjet hidrogjenore midis cdo katër aminoacideve.
Forma e proteinës mund të përforcohet më tej nga lidhje të forta, kovalente të quajtura ura dysqufurore. Urat dysulfurore formohen atëherë kur dy monomere cisteine, aminoacidet me grupet sulfhidrile (- SH) në zinxhirët anësorë, janë sjellë afër njëri thetrit duke mbështjellë proteinën. Njëri sulfur i cisteinës lidhet me squfurin e të dytit, dhe ura dysqufurore (-S-S-) kthen anë të proteinës së bashku.
A.Jashari (diskutimet) 13 qershor 2012 17:57 (CEST)
This article uses material from the Wikipedia Shqip article Struktura e proteinave, which is released under the Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 license ("CC BY-SA 3.0"); additional terms may apply (view authors). Përmbajtja është në disponim nëpërmjet licencës CC BY-SA 4.0 nëse nuk shënohet ndryshe. Images, videos and audio are available under their respective licenses.
®Wikipedia is a registered trademark of the Wiki Foundation, Inc. Wiki Shqip (DUHOCTRUNGQUOC.VN) is an independent company and has no affiliation with Wiki Foundation.